Применение аминокислот в качестве лекарственных препаратов. Презентация к уроку "аминокислоты" Скачать презентацию на тему аминокислоты по химии

Описание презентации по отдельным слайдам:

1 слайд

Описание слайда:

2 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты -производные карбоновых кислот, содержащие в своем составе одну или несколько аминогрупп: NH2 - CH - COOH R

3 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые. (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком.

4 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Аминокислоты Некоторые важнейшие α-аминокислоты общей формулы NH2 - CH - COOH R Аминокислота Сокращенное Радикал обозначение Глицин Gly –Н Аланин Ala – CH3 Фенилаланин Phe – CH2–C6H5 Валин Val –СH(CH3)2 Лейцин Leu –CH2–CH(CH3)2 Серин Ser –CH2OH

5 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Номенклатура По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

6 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Номенклатура Часто используется другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

7 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Изомерия аминокислот углеродного скелета; положения функциональных групп; межклассовая (нитросоединения); оптическая

8 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Изомерия аминокислот углеродного скелета

9 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Изомерия аминокислот положения функциональных групп

10 слайд

Описание слайда:

11 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Изомерия аминокислот оптическая изомерия O CH3 – CH – C | OH NH2 Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, однако эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху.

12 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Физические свойства бесцветные; кристаллические; хорошо растворимы в воде, но нерастворимы в эфире; в зависимости от R могут быть сладкими, горькими или безвкусными; плавятся с разложением при температуре выше 200º.

13 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства Наличие амино- и карбоксильной групп определяет двойственность химических свойств аминокислот. Амфотерность (от греч. amphуteros – «и тот и другой») – способность некоторых веществ в зависимости от условий проявлять либо кислотные, либо основные свойства; амфотерные вещества иногда называют амфолитами.

14 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства –СООН –NH ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП * с металлами * со спиртами * со щелочами * с сильными кислотами * с галогено- водородами * Образование внутренних солей * Образование молекул белков

15 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Взаимодействие со щелочами O O H2N – CH – C + NaOH → H2N – CH – C + H2O | OH | ONa R R

16 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Взаимодействие с сильными кислотами O + O _ H2N – CH – C + HCl → [ H3N – CH – C ] Cl | OH | OH R R

17 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Образование молекул белков Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

18 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Образование биполярного иона Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

19 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Образование биполярного иона

20 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства Реакция этерификации (аминокислоты выступают в качестве кислоты). O O H2N – CH2 – C + СН3OH → H2N – CH – C OH – H2O O-СН3 метиловый эфираминопропионовой кислоты

21 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах: Способы получения аминокислот

22 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Присоединение аммиака к α, β-непредельным кислотам с образованием β-аминокислот: CH2=CH–COOH + NH3→ H2N–CH2–CH2–COOH Способы получения аминокислот

1 слайд

2 слайд

История открытия К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Браконно в 1820 г., когда, действуя на белки серной кислотой, при кипячении он получил «клеевой сахар», или гликокол (глицин), при гидролизе фибрина из мяса - лейцин и при разложении шерсти - также лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты (табл. 1).

3 слайд

Аминокислота Год Источник Кто впервые выделил 1. Глицин 1820 Желатин А.Браконно 2. Лейцин 1820 1839 Мышечные волокна Фибринб шерсть А.Браконно Г.Мульдер 3. Тирозин 1848 Казеин Ф.Бопп 4. Серин 1865 Шелк Э.Крамер 5. Глутаминовая к-та 1866 Растительные белки Г.Риттхаузен 6. Аспарагиновая к-та 1868 Конглутин легумин Г.Риттхаузен 7. Фенилаланин 1881 Ростки люпина Э.Шульце, Й.Барбьери 8. Аланин 1888 Фиброин шелка Т.Вейль 9. Лизин 1889 Казеин Э.Дрексель 10. Аргинин 1895 Вещество рога С.Хедин 11. Гистидин 1896 Стуринб гистоны А.Коссель, С.Хедин 12. Цистин 1899 Вещество рога К.Мёрнер 13. Валин 1901 Казеин Э.Фишер 14. Пролин 1901 Казеин Э.Фишер 15. Оксипролин 1902 Желатин Э.Фишер 16. Триптофан 1902 Казеин Ф.Гопкинс, Д.Кол 17.Изолейцин 1904 Фибрин Ф.Эрлих 18. Метионин 1922 Казеин Д. Мёллер 19. Треонин 1925 Белки овса С.Шрайвер 20. Оксилизин 1925 Белки рыб С.Шрайвер

4 слайд

Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Г. Мульдеру (1836). Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице, входящей в состав всех белков. Эту единицу, которой приписывался состав 2C8H12N2 + 50, Г. Мульдер назвал протеином (Рг), а свою концепцию - теорией протеина. Позднее состав протеина был уточнен - C40H62N10O12; дополнительно к протеинным единицам некоторые белки содержали серу и фосфор. Формула белков, предложенная Мульдером в 1838 г., выглядела так: Г. Мульдер пользовался структурными формулами и для обозначения ряда физиологических процессов. В своем учебнике физиологической химии (1844) он рассматривал дыхание как окисление протеина, пищеварение - как перестройку белка с изменением содержания S, Р, Са и т. п. Работы Г. Мульдера способствовали широкому распространению взглядов о единстве всех белков, их фундаментальном значении в мире живой природы. Однако вскоре наступают трудные времена для теории протеина. В 1846 г. Н. Э. Лясковский, работавший в лаборатории Ю. Либиха, доказал неточность многих приведенных Г. Мульдером анализов. Свои сомнения в правильности теории публично высказал Ю. Либих. Г. Мульдер пытался корректировать формулу протеина, но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий. белок сыворотки крови 10Pr S2P

5 слайд

Структура и свойства аминокислот Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (- СООН) и аминогруппа (- NH2) связаны с одним и тем же a-атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита - α, β, γ и т. д.). По взаимному расположению функциональных групп: α , β , γ… α-аминомасляная β-аминопропионовая γ-аминомасляная

6 слайд

Классификация По радикалу Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин Полярные заряженные отрицательно при pH7: лизин, аргинин, гистидин По функциональным группам Алифатические Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд Серосодержащие: цистеин, метионин Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин) Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин Иминокислоты: пролин

7 слайд

8 слайд

Оптическая изомерия Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму.

9 слайд

Свойства аминокислот Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

12 слайд

В смеси или отдельно аминокислоты применяют в медицине, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (γ-аминомасляная и глутаминовая кислоты, ДОФА). Аминокислоты используются при изготовлении лекарственных препаратов, красителей, в парфюмерной промышленности, в производстве моющих средств, синтетических волокон и пленки и т. д. Для хозяйственных и медицинских нужд аминокислоты получают с помощью микроорганизмов путем так называемого микробиологического синтеза (лизин, триптофан, треонин); их выделяют также из гидролизатов природных белков (пролин, цистеин, аргинин, гистидин). Но наиболее перспективны смешанные способы получения, совмещающие методы химического синтеза и использованиеферментов.

Аминокислоты Номенклатура: Номенклатура: x-амино- -овая кислота Изомерия: Изомерия: углеводородного скелета углеводородного скелета углеводородного скелета углеводородного скелета положения аминогруппы положения аминогруппы положения аминогруппы положения аминогруппы оптическая оптическая оптическая

Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху. O CH 3 – CH – C | OH | OH NH 3 NH 3

Аминокислоты делят на: Аминокислоты Аминокислоты делят на: Природные Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот – незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Синтетические Получают кислотным гидролизом белков, либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогенном и, далее, аммиаком.

Аминокислоты Физические свойства. Физические свойства. Бесцветные. Кристаллические. Хорошо растворимы в воде, но нерастворимы в эфире. В зависимости от R могут быть сладкими, горькими или безвкусными. Обладают оптической активностью. Плавятся с разложением при температуре выше 200º.

Аминокислоты Теория химического строения органических соединений: Атомы в молекулах орг. веществ связаны в определённой последовательности согласно их валентности. Свойства веществ определяются не только их качественным и количественным составом, но и порядком соединения атомов в молекуле. Свойства орг. соединений зависят не только от состава вещества и порядка соединения атомов в молекуле, но и от взаимного влияния атомов в молекуле. По строению орг. соединений можно предсказать их свойства, а по свойствам определить строение. Бутлеров А. М.

Аминокислоты Задача. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.

Аминокислоты Проверь себя: Задание 1 1) а 1) а: 2-аминопропановая кислота е е: 3-аминопропановая кислота 2) б 2) б: 2-амино-2-метилпропановая кислота в в: 3-аминобутановая кислота 3) г 3) г: 4-аминопентановая кислота д д: 3-амино-2,2-диметилпропановая кислота

(proteios, греч. - первый) Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью α-аминокислот В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом. α-Аминокислоты – мономеры для синтеза белков В природе обнаружено более 300 аминокислот, однако в составе белков встречается только 20 (α-аминокислоты)

Классификация аминокислот Карбоксильная группа Радикал Аминогруппа Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильная и аминогруппа группы 2-аминоэтановая кислота -аминоуксусная кислота глицин 2 или α 3-аминобутановая кислота -аминомасляная кислота 1. Структурная классификация 1.1. Взаимное расположение групп СОО- и NH Природа радикала (R): алифатические, ароматические, гетероциклические лейцин антраниловая кислота гистидин 1.3. Количество групп СОО- и NH 2 - : моноаминокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминокарбоновые глицин аспарагиновая кислота лизин

Протеиногенные аминокислоты («рождающие протеины») - природные аминокислоты, участвующие в построении молекул пептидов и белков Аланин (Ala) Валин (Val) Лейцин (Leu) Изолейцин (Ile) Аргинин (Arg) Лизин (Lys) Треонин (Tre) (Метионин (Met) Фенилаланин (Phe) Триптофан (Try) Незаменимые аминокислоты Гистидин (His)

Конфигурация протеиногенных аминокислот Конфигурация – расположение атомов, характеризующее определенный стереоизомер (+) –Аланин (-) -Аланин? L-аминокислота L –глицериновый альдегид R,S – номенклатура L,D - номенклатура L,D – номенклатура используется для аминокислот и углеводов R,S – номенклатура (см. Р. Моррисон, Р. Бойд. Органическая химия, с. 87)

Кислотно-основные свойства аминокислот Биполярные ионы, цвиттер-ионы Высокие Тпл. (С); растворимы в воде; нерастворимы в неполярных органических растворителях. Аминокислоты – амфотерные соединения Изоэлектрическая точка - значение рН среды, при котором аминокислота существует преимущественно в виде цвиттер-иона

Белки Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи Вторичная структура локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи (ковалентные, ионные связи, гидрофильно-гидрофобные взаимодействия) Четвертичная структура – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса

Трехмерная структура молекулы гемоглобина Растворимы в воде или водных растворах кислот, оснований, солей. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, транспортные и регуляторные гормоны, антитела, альбумин яиц, гемоглобин, фибриноген, фибрин Глобулярные белки - полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры (глобулы) Фибриллярные белки - полипептидные цепи, имеющие вытянутую нитевидную структуру Не растворимы в воде. К фибриллярным белкам относятся α-кератины, коллаген, фиброин.

Аминокислоты Выполнила ученица 10 а МБОУ СОШ №102 г. Самара Слипкус Виталия

План 1. Физические свойства 2. Химические свойства 3 . Получение 4. Оптическая изомерия 5. Классификация 6. Значение

Физические свойств а Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. Многие из них обладают сладким вкусом. Они имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления (часто разложения).

Химические свойства Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы - COOH , так и основные свойства, обусловленные аминогруппой - NH 2 . Растворы аминокислот в воде обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов. Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации (процесс синтеза полимеров), приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Получение Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

Оптическая изомерия Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Классификация Заменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые могут поступать в наш организм с белковой пищей либо же образовываться в организме из других аминокислот. Незаменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые наш организм не может самостоятельно вырабатывать, они обязательно должны поступать с белковой пищей.

Значение Аминокислоты являются основным "строительным материалом" для синтеза специфических тканевых белков, ферментов, пептидных гормонов и других физиологически активных соединений. Помимо того, что аминокислоты образуют белки, некоторые из них: Выполняют роль нейромедиаторов или являются их предшественниками. Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты необходимы для нормальной работы головного мозга. Аминокислоты способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции. Некоторые аминокислоты непосредственно снабжают энергией мышечную ткань.